فصل اول: ‎مقدمه ای بر آزمایشگاه بیوشیمی/ ۲۱

الف- ایمنی در آزمایشگاه/ ۲۳

ابتدا ایمنی /۲۳

صفحه‎های داده‎های ایمنی مواد/ ۲۳

نکته‎های‎ایمنی در آزمایشگاه بیوشیمی/ ۲۶

ب- ثبت و بیان نتایج تجربی/ ۲۹

دفترچه یادداشت آزمایشگاهی /۲۹

مقدّمه /۳۱

بخش‎تجربی /۳۲

داده‎ها و محاسبه‎ها /۳۲

نتایج و بحث/ ۳۲

ارائه نتایج حاصل از پژوهش‎های بیوشیمی /۳۳

مقالۀ علمی/ ۳۴

ارائۀ شفاهی/ ۳۷

پوستر علمی/ ۳۷

ج- استفاده از معرف‎ها و محلول‎های بیوشیمیایی/ ۴۰

خلوص آب/ ۴۰

شستشوی ظروف شیشه‎ای آزمایشگاهی /۴۲

محلول‎ها: غلظت و محاسبه‎ها/ ۴۳

آمادّه‎سازی و ذخیرۀ محلول‎ها/ ۴۴

د- انتقال کمّی مایع‎ها/ ۴۵

پیپت‎ها و استفاده از آن‎ها/ ۴۵

استفاده صحیح از پرکننده‎پیپت/ ۴۶

پیپت‎پاستور یک‎بارمصرف/ ۴۸

پیپت‎های‎کالیبره‎شده/ ۴۸

تمیز و خشک‎کردن پیپت‎ها /۵۰

دستگاه‎های پیپتاژ خودکار /۵۰

ه- تجزیه و تحلیل آماری داده‎های تجربی/۵۲

تعریف تجزیه و تحلیل آماری /۵۳

میانگین، انحراف‎نمونه و انحراف‎معیار/ ۵۴

آمار در صفحه‎گسترده /۵۹

تجزیه و تحلیل آماری در عمل/ ۶۰

فصل دوم: کاربرد رایانه و اینترنت در پژوهش در بیوشیمی /۶۱

الف- پژوهش چیست و چگونه در بیوشیمی انجام‎ می‎شود؟/ ۶۱

پژوهش چیست؟ /۶۱

روش علمی /۶۲

ب- استفاده از رایانه در بیوشیمی/ ۶۶

دسترسی به اینترنت/ ۶۸

شبکه جهانی وب/ ۶۹

ج- تارنماهای استفاده شده در بیوشیمی/ ۷۰

فهرست‎راهنما، منابع کتابخانه، پایگاه داده‎ها، و ابزارها /۷۰

مشاهدۀ ساختارهای مولکول‎های زیستی/ ۷۳

جست‎وجو در منابع بیوشیمیایی/ ۷۴

کتاب‎های درسی /۷۴

کتاب‎های مرجع /۷۵

مجله‎های پژوهشی/ ۷۵

جستجوی منابع بیوشیمیایی در وب/ ۷۶

همسانی توالی در پروتئین‎ه/ا ۷۸

آزمایشگاه‎های بیوشیمی مجازی/ ۷۸

واژه‎نامه کامپیوتر/ ۷۹

فصل سوم: روش‎های عمومی آزمایشگاهی /۸۱

الف- pH، بافرها، الکترودها، و حسگرهای‎زیستی ۸۲

اندازه‎گیری pH) )/۸۳

استفاده از الکترودها/ ۸۴

بافرهای بیوشیمیایی /۸۷

انتخاب یک بافر بیوشیمیایی /۸۹

بافرهای فسفات/ ۹۲

بافرهای یون‎دوقطبی /۹۲

بافرهای کربوکسیلیک‎اسید/ ۹۴

بافرهای بورات/ ۹۴

بافرهای آمینواسیدی/ ۹۴

رقیق‎سازی بافر/ ۹۴

حسگرهای زیستی ۹۶

ب- اندازه‎گیری محلول‎های پروتئینی ۹۸

سنجش‎های بیوره و لوری ۹۹

سنجش برادفورد ۱۰۱

سنجش BCA) )/۱۰۳

طیف  سنجی  جرمی/ ۱۰۳

ج- اندازه‎گیری محلول‎های نوکلئیک‎اسیدی/ ۱۰۴

طیف  سنجی ‎جرمی/ ۱۰۴

روش‎های دیگر سنجش نوکلئیک‎اسیدها/ ۱۰۵

د- روش‎های آماده‎سازی نمونه /۱۰۶

دیالیز/ ۱۰۶

فراپالایش/ ۱۰۸

شفاف‎ سازی محلول‎ها/۱۱۰

جمع‎ آوری رسوب‎ها برای تجزیه‎وتحلیل/ ۱۱۲

برداشت سلول‎های باکتریایی از محیط‎ کشت تخمیری /۱۱۲

تغلیظ‎ سازی محلول‎های مولکول‎های‎ زیستی/۱۱۲

خشک ‎کردن انجمادی و تغلیظ‎ سازی سانتریفیوژ خلاء/ ۱۱۳

ه- رادیوایزوتوپ‎ها در بیوشیمی/ ۱۱۵

منشا و ویژگی‎های رادیواکتیویته/ ۱۱۶

ایزوتوپ‎ها در بیوشیمی/۱۱۹

واحدهای رادیواکتیویته /۱۲۱

تشخیص و اندازه‎گیری رادیواکتیویته/۱۲۳

شمارش‎درخششی مایع /۱۲۳

اختلال‎حرارتی در لوله ‎های فزون‎سازهای نوری /۱۲۶

شمارش بیش از یک ایزوتوپ در یک نمونه /۱۲۷

خاموش‎کردن/ ۱۲۸

مخلوط‎های شمارش ‎درخششی و آماده‎ سازی نمونه/ ۱۳۰

کاربردهای رادیوایزوتوپ‎ها /۱۳۱

تحلیل آماری اندازه‎گیری ‎های رادیواکتیویته/ ۱۳۲

رادیوایزوتوپ‎ها و ایمنی/ ۱۳۲

فصل چهارم: روش‎های سانتریفیوژ در بیوشیمی/ ۱۳۵

الف- اصول بنیادی سانتریفیوژ /۱۳۶

ب- انواع سانتریفیوژ/ ۱۴۲

سانتریفیوژهای سرعت پایین /۱۴۳

سانتریفیوژهای سرعت بالا /۱۴۴

اولتراسانتریفیوژها/ ۱۴۸

ج- کاربردهای سانتریفیوژ /۱۵۱

روش‎های آمّاده ‎سازی /۱۵۱

اندازه‎گیری‎های تحلیلی/ ۱۵۳

سانتریفیوژ افتراقی /۱۵۳

سانتریفیوژ گرادیان چگالی /۱۵۶

سانتریفیوژ منطقه ‎ای/ ۱۵۷

سانتریفیوژ ایزوپیکنیک/۱۵۸

مراقبت از سانتریفیوژها و روتورها /۱۵۹

فصـل پنجـم: خالـص ‎سـازی و تفکیـک مولـکول‎هـای زیستـی براسـاس روش کروماتوگرافی/ ۱۶۱

الف- معرّفی روش کروماتوگرافی /۱۶۲

مقایسه کروماتوگرافی تقسیمی و جذبی /۱۶۴

ب- کروماتوگرافی مسطح (کروماتوگرافی کاغذی و لایۀ نازک) /۱۶۵

آمادّه‎ سازی جاذب /۱۶۶

توسعۀ حلال/ ۱۶۷

تشخیص و اندازه‎گیری اجزاء ترکیب ‎ها/ ۱۶۹

کاربردهای کروماتوگرافی مسطح /۱۷۰

کروماتوگرافی مسطح پیشرفته/ ۱۷۰

ج- کروماتوگرافی ستونی /۱۷۲

عملکرد ستون کروماتوگرافی/ ۱۷۴

آمادّه ‎سازی و فشرده‎ سازی ستون /۱۷۵

بارگذاری ستون/۱۷۶

شویش (شستن) ستون/ ۱۷۶

جمع ‎آوری محلول شویش/ ۱۷۷

شناسایی اجزاء شویش /۱۷۸

د- کروماتوگرافی تبادل یونی/ ۱۷۸

رزین‎های تبادل یونی /۱۷۹

انتخاب تبادل‎گر یونی /۱۸۱

انتخاب بافر/ ۱۸۳

آمادّه‎سازی تبادل‎گر یونی/ ۱۸۴

استفاده از رزین تبادل یونی /۱۸۴

نگه‎داری از رزین‎ها /۱۸۵

ه- کروماتوگرافی ژل تراوایی /۱۸۶

اصول نظری ژل تراوایی /۱۸۶

ویژگی‎ های فیزیکی ژل کروماتوگرافی /۱۸۷

ویژگی‎ های شیمیایی ژل‎ها/ ۱۸۹

انتخاب ژل /۱۹۱

تهّیه و نگه‎داری ژل/ ۱۹۲

عملکرد یک ستون ژل/ ۱۹۳

اندازه ستون/۱۹۳

بافر شستشو /۱۹۳

حجم نمونه /۱۹۴

سرعت جریان ستون /۱۹۴

کاربردهای کروماتوگرافی ممانعت ژلی یا ژل تراوایی /۱۹۵

نمک‎زدایی /۱۹۵

خالص‎سازی مولکول‎های زیستی/ ۱۹۵

تخمین وزن مولکولی/ ۱۹۶

کروماتوگرافی ژل در حلال‎های آلی/ ۱۹۸

و- کروماتوگرافی مایع با کارایی بالا/۱۹۸

وسیله ها و تجهیرات/ ۲۰۰

مخزن حلال /۲۰۲

دستگاه ‎های پمپ‎کردن/ ۲۰۲

مخزن تزریق /۲۰۲

ستون‎ها /۲۰۳

آشکارساز/ ۲۰۳

مجموعه‎ای از حلال‎ های حمل‎کنندۀ مادّۀ مورد تجزیه /۲۰۴

تجزیه و تحلیل داده‎های HPLC 

فازهای ثابت در HPLC 

کروماتوگرافی مایع-جامد (جذب) /۲۰۶

کروماتوگرافی مایع-مایع (تقسیمی) /۲۰۷

کروماتوگرافی تبادل یونی/ ۲۰۹

کروماتوگرافی ژل تراوایی /۲۱۰

کروماتوگرافی دست‎وار/ ۲۱۰

فاز متحرک/ ۲۱۲

آماده‎سازی نمونه و انتخاب شرایط عملکرد HPLC 

FPLC– تغییریافته‎ای از HPLC) )/۲۱۳

کروماتوگرافی تزریقی/ ۲۱۴

ز- کروماتوگرافی تمایلی و جذب ایمنی /۲۱۶

محیط کروماتوگرافی/ ۲۱۸

لیگاند تثبیت‎شده/ ۲۱۸

اتصال لیگاند به بستر /۲۱۹

آگارز فعّال‎شده با سیانوژن‎بروماید /۲۱۹

۶-آمینوهگزانوئیک‎اسید (CH)-آگارز و ۶،۱-دی‎آمین‎هگزان (AH)-آگارز /۲۲۰

بسترهای فعّال شده با کربونیل‎دی‎ایمیدازول (CDI)/۲۲۰

آگارز فعّال‎شده با اپوکسی/ ۲۲۱

جاذب‎های گروه اختصاصی/ ۲۲۱

جذب ایمنی/ ۲۲۳

روش آزمایشی و تجربی در کروماتوگرافی تمایلی/ ۲۲۳

pH بافر یا قدرت یونی/ ۲۲۵

میل ترکیبی شست‎وشودهنده /۲۲۵

عوامل بی‎نظمی‎دوست/ ۲۲۵

ح- کروماتوگرافی مبتنی‎بر غشاء/ ۲۲۶

فصـل ششـم: شناسـایی پروتئیـن‎ها و نوکلئیک‎اسیدها به وسیله روش الکتروفورز /۲۳۱

الف- اصول کلی درمورد الکتروفورز /۲۳۲

مقدمه/ ۲۳۲

اصول‎کلی و عمل /۲۳۳

ب- روش‎های الکتروفورز /۲۳۴

الکتروفورز ژل پلی‎آکریل‎آمید/ ۲۳۵

آمادّه‎سازی ژل‎ها/ ۲۳۵

الکتروفورز افقی /۲۳۹

الکتروفورز ژل ناپیوسته /۲۴۲

الکتروفورز ژل سدیم‎دودسیل‎سولفات–پلی‎آکریل‎آمید /۲۴۴

ژل‎های تعیین توالی نوکلئیک‎اسید /۲۴۷

کاربرد ژل‎های توالی‎یاب /۲۴۸

الکتروفورز ژل آگارز /۲۴۸

خصوصیات ساختار ابرمارپیچ DNA 

الکتروفورز ژل در میدان الکتریکی ضربان‎دار /۲۵۴

کاربردهای PFGE) )/۲۵۵

متمرکزسازی ایزوالکتریک پروتئین‎ها /۲۵۶

جداسازی پروتئین‎ها به‎روش  IEF) )/۲۵۷

جنبه ‎های کاربردی IEF) )/۲۵۸

الکتروفورز دو بعدیپروتئین‎ها/ ۲۶۰

الکتروفورز مویینه /۲۶۲

کاربرد الکتروفورز مویینه/۲۶۲

ایمونوالکتروفورز/ ۲۶۵

ج- جنبه های عملی الکتروفورز: /۲۶۷

وسایل مورد نیاز: /۲۶۷

رنگ ‎آمیزی و تشخیص باندهای الکتروفورز/ ۲۶۹

رنگ ‎آمیزی پروتئین‎ها با کوماسی‎بلو /۲۶۹

رنگ ‎های فلوئورسانس (SYPRO) و CF) )/۲۷۰

لکه ‎گذاری پروتئین و نوکلئیک اسید /۲۷۴

لکه‎ گذاری وسترن /۲۷۶

مراحل انجام روش لکه ‎گذاری وسترن /۲۷۷

شناسایی پروتئین‎های لکه ‎گذاری‎شده /۲۷۸

تجزیه و تحلیل نتیجه ‎های به‎ دست‎آمده از الکتروفورز/ ۲۸۳

فصل  هفتم: بررسی طیف‎ سنجی از دیدگاه بیوشیمیایی /۲۸۵

الف- طیف ‎سنجی جذبی فرابنفش مرئی /۲۸۷

طول موج و انرژی/ ۲۸۷

جذب نور/ ۲۸۹

گذارهای الکترونی در زیست‎ مولکول‎ها/ ۲۹۱

پروتئین‎ها /۲۹۲

نوکلئیک ‎اسیدها /۲۹۴

طیف جذبی /۲۹۵

قانون بیر-لامبرت/ ۲۹۶

دستگاه‎ها/ ۲۹۷

منبع نور/ ۲۹۷

تک‎فام‎ساز /۲۹۸

اتاقک نمونه /۲۹۹

آشکارساز /۳۰۱

چاپ‎گر و ضبط ‎کننده‎ ها /۳۰۱

کاربردهای طیف‎سنجی فرابنفش-مرئی /۳۰۲

اندازه ‎گیری غلظت مادّۀ مورد نظر موجود در حلال /۳۰۳

اندازه ‎گیری جذب در حجم‎های بسیار کوچک نمونه /۳۰۴

شناسایی زیست‎ مولکول‎های ناشناخته به وسیلۀ طیف‎سنجی نوزی /۳۰۴

سرعت واکنش‎های بیوشیمیایی/۳۰۶

ویژگی‎های تعامل‎ها و برهم ‎کنش‎های بین درشت‎ومولکول‎ها و لیگاندها بااستفاده از طیف‎ سنجی تفاضلی /۳۰۷

محدودیت‎ها و اقدام ‎های احتیاطی در طیف‎ سنجی نوری /۳۰۹

ب- طیف سنجی فلوئورسانس/ ۳۱۰

مبانی ۳۱۰

بازۀ کوانتومی ۳۱۲

دستگاه ‎ها ۳۱۳

کاربردهای طیف‎سنجی فلوئورسانس/ ۳۱۵

چالش‎ها در اندازه‎گیری‎های فلوئورسانس/ ۳۱۸

آمادّه‎سازی معرف‎ها و محلول‎ها /۳۱۸

پایش دما /۳۱۸

ج- طیف‎ سنجی رزونانس مغناطیسی هسته ۳۱/۹

اصول نظری NMR) )/۳۱۹

NMR در بیوشیمی /۳۲۰

NMR و ساختار پروتئین‎ها /۳۲۳

د- طیف‎سنجی جرمی /۳۲۶

یونش و بررسی پروتئین‎ها/ ۳۲۶

کاربرد طیف ‎سنجی جرمی در بیوشیمی /۳۲۸

ه- بلورشناسی به ‎وسیلۀ پرتو/ ۳۳۰

روش‎های بلورشناسی پرتو-x 

بلور پروتئین‎ها /۳۳۱

جمع‎آوری و تحلیل داده‎ها /۳۳۲

فصل هشتم: برهم‎کنش‎ مولکول‎های زیستی: واکنش‎های آنزیم و لیگاند /۳۳۳

الف- برهم‎کنش لیگاند و درشت مولکول (شناسایی مولکولی)/ ۳۳۴

 خصوصّیات برهم‎ کنش‎ های اتصالی غیرکووالان /۳۳۵

ویژگی‎های کمّی اتصال لیگاند/ ۳۳۸

معادله اسکچارد /۳۴۱

اتصال‎های تعاونی لیگاندها /۳۴۲

اندازه‎گیری تجربی برهم کنش ‎های اتصالی لیگاند /۳۴۳

بررسی اتصال لیگاند با سنجش پروتئین برادفورد /۳۴۴

نرم‎افزار رایانه‎ای برای بررسی و تحلیل اتصال LM) )/۳۴۷

ب- تسریع‎گرهای زیستی (آنزیم‎ها) /۳۴۸

انواع گروه‎های آنزیمی /۳۴۹

ویژگی‎های جنبشی آنزیم‎ها/ ۳۵۱

مفهوم ثابت‎های جنبشی /۳۵۴

مهّار فعّالیت آنزیمی /۳۵۵

فعّالیت واحدهای آنزیمی /۳۵۹

فعّالیت ویژه /۳۶۰

طراحی سنجش آنزیم /۳۶۰

سنجش جنبشی درمقابل سنجش در زمان ثابت /۳۶۱

کاربردهای سنجش آنزیمی /۳۶۳

نرم‎افزار رایانه‎ای برای بررسی آنزیم‎ها از دیدگاه جنبشی/ ۳۶۴

فصل نهم: زیست ‎شناسی مولکولی۱: ساختار و بررسی نوکلئیک‎اسیدها/ ۳۶۷

الف- مقدمه ‎ای بر نوکلئیک‎اسیدها/ ۳۶۸

اجزای شیمیایی DNA و (RNA) /۳۶۸

ساختار و عملکرد DNA) )/۳۷۱

ساختار و عملکرد RNA) )/۳۷۵

ب- روش‎های آزمایشگاهی برای بررسی DNA و RNA) )/۳۷۸

جداسازی DNA کروموزومی/ ۳۷۸

۱- pH) )/۳۷۸

۲- دما ۳۷۸

۳- قدرت یونی ۳۷۹

۴- شرایط سلولی ۳۷۹

۵- استرس مکانیکی DNA) )/۳۷۹

جداسازی DNA پلاسمیدی/ ۳۸۱

روش الف- جداسازی DNA پلاسمیدی با جوشاندن (هولمز و کویگلی)/ ۳۸۳

روش ب- جداسازی پلاسمیدها درمقیاس میکرو توسط لیز قلیایی/ ۳۸۴

تعیین خصوصّیات DNA) )/۳۸۴

واسرشت شدن دمایی/ ۳۸۴

اتصال و فلوئورسانس اتیدیوم‎بروماید/ ۳۸۶

الکتروفورز ژل آگارز/ ۳۸۸

توالی‎یابی مولکول‎های DNA) )/۳۸۹

جداسازی و تعیین مشخصات RNA) )/۳۹۱

فصل دهم:زیست‎ شناسی مولکولی۲:DNA  نوترکیب، شبیه‎ سازی و همسان‎سازی مولکولی و آنزیم‎ شناسی/ ۳۹۳

الف- زیست‎فناوری در DNA نوترکیب/ ۳۹۴

شبیه‎سازی مولکولی/ ۳۹۵

مراحل آمادّه سازی DNA نوترکیب/ ۳۹۹

حامل‎های شبیه‎سازی/ ۴۰۲

پلاسمیدها/ ۴۰۲

پلاسمیدهای E.coli) )/۴۰۴

سایر حامل‎های مورد استفاده در شبیه ‎سازی/ ۴۰۵

ب- آنزیم‎ های مهّم در زیست شناسی مولکولی و زیست ‎فناوری/ ۴۰۶

آندونوکلئازهای محدودکننده/ ۴۰۶

کاربردهای آنزیم‎ های محدودکننده /۴۰۷

ابعاد کاربردی استفاده از آنزیم ‎های محدودکننده/ ۴۱۰

واکنش زنجیرۀ پلی‎مراز/ ۴۱۱

اصول اولّیه PCR) )/۴۱۱

کاربردهای PCR) )/۴۱۴

ج- لکه‎گذاری نوکلئیک‎اسید/ ۴۱۶

فصل یازدهم: تولید، خالص ‎سازی و تعیین خصوصیات پروتئین/ ۴۱۷

الف- روش‎های خالص‎سازی پروتئین‎ها/۴۱۸

ترکیب پروتئین‎ها /۴۱۸

مقدار پروتئین در برابرخلوص پروتئین در مقابل هزینه /۴۱۹

مرحله ای اصلی در خالص‎سازی پروتئین ۴۲۰

آمادّه‎ سازی و استخراج از عصارۀ خام ۴۲۳

پایدارسازی پروتئین‎ها در یک عصارۀ خام ۴۲۶

جداسازی پروتئین‎ها براساس تفاوت‎ های حلالیت /۴۲۸

روش‎های انتخابی در تخلیص پروتئین /۴۳۰

ب- تولید پروتئین‎ها با بیان ژن‎های خارجی/۴۳۱

بیان ژن در موجودات پیش ‎هسته ای/ ۴۳۲

ترشح پروتئین در سلول میزبان /۴۳۳

پروتئین‎های دارای برچسب هیستیدین /۴۳۴

بیان ژن در سلول‎های هوهسته‎ای /۴۳۷

cDNA) )/۴۳۸

سیستم ‎های بدون سلول /۴۳۸

بیان پروتئین با استفاده از ژن های سنتز شده/ ۴۳۸

ج- خصوصّیات پروتئین‎ها /۴۳۹

د- تعیین ساختار اولّیه پروتئین‎ها/ ۴۴۱

ترکیب آمینه‎اسیدی/ ۴۴۲

بررسی و مطالعۀ توالی/ ۴۴۴

مطالعه پایانۀ انتهای آمین /۴۴۵

روش توالی‎یابی ادمن/ ۴۴۷

ریزتوالی‎یابی/ ۴۴۸

توالی‎یابی انتهای کربوکسیل /۴۴۹

توالی یابی DNA به‎جای توالی‎یابی پروتئین/ ۴۵۰

پیوست‎ها /۴۵۱

پیوست ۱: فهرست برنامه ‎های نرم‎افزاری و وب‎گاه های مورد استفاده در هر فصل /۴۵۱

پیوست ۲: ویژگی‎های اسید و بازهای متداول/ ۴۵۴

پیوست ۳: ویژگی‎های ترکیب‎های بافری متداول /۴۵۵

پیوست ۴:مقدارهای pKa و pHI آمینه‎اسیدها /۴۵۶

پیوست ۵: وزن مولکولی برخی پروتئین‎های متداول /۴۵۷

پیوست ۶: مخفف ‎های متداول استفاده شده در متن/ ۴۵۸

پیوست ۷: واحدهای اندازه ‎گیری/ ۴۶۱

پیوست ۸: جدول عناصر/ ۴۶۳

واژه ‎نامه /۴۶۷